Rabu, 29 Desember 2010

laporan praktikum fiswan 2

Pengaruh Temperatur Terhadap Kerja Enzim Amylase

Laporan praktikum fisiologi hewan

Diajukan untuk memenuhi salah satu tugas mata kuliah praktikum fisiologi hewan


Di susun oleh:
Asep subagja
Intan pandini
N Wida
Rina R
Hesti

Kelas : 3 B (biologi)

Sekolah Tinggi Keguruan dan Ilmu Pendidikan
(STKIP) GARUT



Pengaruh Temperatur Terhadap Kerja Enzim Amylase

A. Tujuan :

Untuk mengetahui pengaruh temperature terhadap kerja enzim amylase

B. Landasan Teori
Pencernaan makanan
Pencernaan adalah sebuah proses metabolisme di mana suatu makhluk hidup memproses sebuah zat, dalam rangka untuk mengubah secara kimia atau mekanik sesuatu zat menjadi nutrisi. Pencernaan terjadi pada organisme multi sel, sel, dan tingkat sub-sel, biasanya pada hewan. Pencernaan biasanya dibagi menjadi aktivitas mekanik dan kimia. Dalam kebanyakan vertebrata, pencernaan adalah suatu proses banyak-tingkat dalam sebuah sistem pencernaan, setelah ingesti dari bahan mentah, kebanyakan organisme lain. Proses ingesti biasanya melibatkan beberapa tipe manipulasi mekanik.
Pencernaan dibagi menjadi lima proses terpisah:
1. Injesti: Menaruh makanan di mulut
2. Pencernaan mekanik: Mastikasi, penggunaan gigi untuk merobek dan menghancurkan makanan, dan menyalurkan ke perut.
3. Pencernaan kimiawi: Penambahan kimiawi (asam, 'bile', enzim, dan air) untuk memecah molekul kompleks menjati struktur sederhana
4. Penyerapan: Gerakan nutrisi dari sistem pencernaan ke sistem sirkulator dan 'lymphatic capallaries' melalui osmosis, transport aktif, dan difusi
5. Penyingkiran: Penyingkiran material yang tidak dicerna dari 'tract' pencernaan melalui defekasi.
Pencernaan kimiawi
Protein, lemak dan polisakarida yang merupakan senyawa organik dasar yang ditemukan pada makanan, akan mengalami pencernaan kimiawi untuk mengiris bentuk polimer senyawa tersebut menjadi bentuk monomer, sebelum dapat digunakan sebagai sumber energi atau bahan baku untuk sintesis molekul lain.
Tahap pertama pemecahan molekul nutrisi merupakan reaksi enzimatik ekstraselular yang dilakukan pada saluran pencernaan di luar sel, dan reaksi enzimatik intraselular yang terjadi di dalam organel khusus, yang disebut lisosom. Protein akan dicerna menjadi asam amino, polisakarida menjadi glukosa, lemak menjadi asam lemak dan gliserol. Setelah itu, masing-masing monomer akan diserap ke dalam sitosol untuk memulai proses oksidasi.
Tahap kedua adalah 10 jenjang reaksi dalam proses glikolisis yang terjadi di dalam sitosol, termasuk pada mikroorganisme anaerob yang tidak mendayagunakan O2 sebagai salah satu energi penopang. Proses glikolisis terlebih dahulu mengkonversi setiap polimer glukosa menjadi senyawa metabolit yang kemudian diiris menjadi bentuk monomer dengan 6 atom karbon, lalu diiris lebih lanjut menjadi dua molekul yang lebih kecil berupa asam piruvat dengan masing-masing 3 atom karbon.
Untuk setiap monomer glukosa yang teriris, dua molekul ATP akan mengalami hidrolisis sebagai energi pemicu reaksi, namun empat molekul ATP akan terbentuk pada akhir reaksi. Dua elektron akan terlepas dari gugus aldehid senyawa intermediat glukosa dengan 3 atom, gliseraldehid 3-fosfat, oleh oksidasi senyawa NAD+ yang menghasilkan dua molekul NADH, menjadi asam 3-fosfogliserat, lalu menjadi asam piruvat. Asam piruvat kemudian diserap dari sitosol ke dalam mitokondria.
Tahap 3 merupakan reaksi katabolisme oksidasi yang terjadi di dalam mitokondria.
Sebelum memasuki siklus asam sitrat, asam piruvat terlebih dahulu dioksidasi oleh enzim kompleks piruvat dehidrogenase menjadi CO2 dan dua gugus asetil. Kedua gugus asetil tersebut akan dioksidasi oleh 1 molekul FAD menghasilkan FADH. FADH lalu mendonorkan dua elektronnya ke dua molekul NAD+ sehingga terbentuk dua molekul NADH dan satu FAD. Reaksi ini disebut reaksi oksidasi asam piruvat.
Dua gugus asetil yang telah teroksidasi kemudian bereaksi dengan dua koenzim A, menghasilkan dua molekul asetil-KoA. Masing-masing asetil-KoA akan bereaksi dengan satu molekul H2O, melepaskan gugus koenzim-A dan masuk ke siklus asam sitrat dengan mendonorkan dua atom yang tersisa ke senyawa asam oksaloasetat.
Asetil-KoA juga dihasilkan dari oksidasi asam lemak dan asam amino di dalam mitokondria.
Satu periode siklus asam sitrat memproduksi 3 molekul NADH, 1 molekul FADH2 dan 1 molekul GTP.
Siklus asam sitrat juga menghasilkan asam oksaloasetat dan asam ketoglutarat-alfa yang dilepaskan mitokondria kembali ke dalam sitosol sebagai prekursor sintesis senyawa lain lain seperti asam amino dalam proses anabolisme.
NADH dan FADH2 akan mengusung dan melepaskan elektron ke rantai transpor elektron pada membran mitokondria bagian dalam. Elektron yang terlepas akan menarik ion H+ dari sitosol mendekati ke arah membran mitokondria bagian luar. Daya tarik antara keduanya akan berfungsi sebagai energi seperti baterai yang digunakan, antara lain, bagi GTP untuk mendonorkan gugus fosfatnya ke ADP dan menghasilkan ATP melalui proses fosforilasi oksidatif, yang mengkonsumsi molekul O2 dan lambat laun menghasilkan H2O oleh karena reaksi kemiosmosis.
Melalui sintesis ATP, energi yang didapat dari pengirisan glukosa dan asam lemak didistribusikan kembali sebagai paket energi kimiawi untuk digunakan di bagian sel yang lain. Paling tidak sekitar setengah dari keseluruhan energi yang didapat dari konversi global glukosa dan asam lemak menjadi H2O dan CO2 digunakan untuk menggerak reaksi Pi + ADP → ATP. Sisa energi akan dilepaskan sel dalam bentuk panas agar tubuh menjadi hangat.
Sistem pencernaan makanan pada manusia terdiri dari beberapa organ, berturut-turut dimulai dari.

1. Rongga Mulut,
2. Esofagus
3. Lambung
4. Usus Halus
5. Usus Besar
6. Rektum
7. Anus.
Rongga Mulut
Mulut merupakan saluran pertama yang dilalui makanan. Pada rongga mulut, dilengkapi alat pencernaan dan kelenjar pencernaan untuk membantu pencernaan makanan. Pada Mulut terdapat :
a.Gigi
Memiliki fungsi memotong, mengoyak dan menggiling makanan menjadi partikel yang kecil-kecil. Perhatikan gambar disamping.
b..Lidah
Memiliki peran mengatur letak makanan di dalam mulut serta mengecap rasa makanan.
c..Kelenjar Ludah
Ada 3 kelenjar ludah pada rongga mulut. Ketiga kelenjar ludah tersebut menghasilkan ludah setiap harinya sekitar 1 sampai 2,5 liter ludah. Kandungan ludah pada manusia adalah : air, mucus, enzim amilase, zat antibakteri, dll. Fungsi ludah adalah melumasi rongga mulut serta mencerna karbohidrat menjadi disakarida.
Esofagus (Kerongkongan)
Merupakan saluran yang menghubungkan antara rongga mulut dengan lambung. Pada ujung saluran esophagus setelah mulut terdapat daerah yang disebut faring. Pada faring terdapat klep, yaitu epiglotis yang mengatur makanan agar tidak masuk ke trakea (tenggorokan). Fungsi esophagus adalah menyalurkan makanan ke lambung. Agar makanan dapat berjalan sepanjang esophagus, terdapat gerakan peristaltik sehingga makanan dapat berjalan menuju lambung
Lambung
Lambung adalah kelanjutan dari esophagus, berbentuk seperti kantung. Lambung dapat menampung makanan 1 liter hingga mencapai 2 liter. Dinding lambung disusun oleh otot-otot polos yang berfungsi menggerus makanan secara mekanik melalui kontraksi otot-otot tersebut. Ada 3 jenis otot polos yang menyusun lambung, yaitu otot memanjang, otot melingkar, dan otot menyerong.
Selain pencernaan mekanik, pada lambung terjadi pencernaan kimiawi dengan bantuan senyawa kimia yang dihasilkan lambung. Senyawa kimiawi yang dihasilkan lambung adalah :
• Asam HCl ,Mengaktifkan pepsinogen menjadi pepsin. Sebagai disinfektan, serta merangsang pengeluaran hormon sekretin dan kolesistokinin pada usus halus
• Lipase , Memecah lemak menjadi asam lemak dan gliserol. Namun lipase yang dihasilkan sangat sedikit
• Renin , Mengendapkan protein pada susu (kasein) dari air susu (ASI). Hanya dimiliki oleh bayi.
• Mukus , Melindungi dinding lambung dari kerusakan akibat asam HCl.
Hasil penggerusan makanan di lambung secara mekanik dan kimiawi akan menjadikan makanan menjadi bubur yang disebut bubur kim.
Fungsi HCI Lambung :
1. Merangsang keluamya sekretin
2. Mengaktifkan Pepsinogen menjadi Pepsin untuk memecah protein.
3. Desinfektan
4. Merangsang keluarnya hormon Kolesistokinin yang berfungsi merangsang empdu mengeluarkan getahnya.
Usus Halus
Usus halus merupakan kelanjutan dari lambung. Usus halus memiliki panjang sekitar 6-8 meter. Usus halus terbagi menjadi 3 bagian yaitu duodenum (± 25 cm), jejunum (± 2,5 m), serta ileum (± 3,6 m). Pada usus halus hanya terjadi pencernaan secara kimiawi saja, dengan bantuan senyawa kimia yang dihasilkan oleh usus halus serta senyawa kimia dari kelenjar pankreas yang dilepaskan ke usus halus.
Senyawa yang dihasilkan oleh usus halus adalah :
• Disakaridase Menguraikan disakarida menjadi monosakarida
• Erepsinogen Erepsin yang belum aktif yang akan diubah menjadi erepsin. Erepsin mengubah pepton menjadi asam amino.
• Hormon Sekretin Merangsang kelenjar pancreas mengeluarkan senyawa kimia yang dihasilkan ke usus halus
• Hormon CCK (Kolesistokinin) Merangsang hati untuk mengeluarkan cairan empedu ke dalam usus halus.
Selain itu, senyawa kimia yang dihasilkan kelenjar pankreas adalah :
• Bikarbonat Menetralkan suasana asam dari makanan yang berasal dari lambung
• Enterokinase Mengaktifkan erepsinogen menjadi erepsin serta mengaktifkan tripsinogen menjadi tripsin. Tripsin mengubah pepton menjadi asam amino.
• Amilase Mengubah amilum menjadi disakarida
• Lipase Mencerna lemak menjadi asam lemak dan gliserol
• Tripsinogen Tripsin yang belum aktif.
• Kimotripsin Mengubah peptone menjadi asam amino
• Nuklease Menguraikan nukleotida menjadi nukleosida dan gugus pospat
• Hormon Insulin Menurunkan kadar gula dalam darah sampai menjadi kadar normal
• Hormon Glukagon Menaikkan kadar gula darah sampai menjadi kadar normal
Usus Besar (Kolon)
Merupakan usus yang memiliki diameter lebih besar dari usus halus. Memiliki panjang 1,5 meter, dan berbentuk seperti huruf U terbalik. Usus besar dibagi menjadi 3 daerah, yaitu : Kolon asenden, Kolon Transversum, dan Kolon desenden. Fungsi kolon adalah :
a. Menyerap air selama proses pencernaan.
b. Tempat dihasilkannya vitamin K, dan vitamin H (Biotin) sebagai hasil simbiosis dengan bakteri usus, misalnya E.coli.
c. Membentuk massa feses
d. Mendorong sisa makanan hasil pencernaan (feses) keluar dari tubuh. Pengeluaran feses dari tubuh ddefekasi.
Rektum dan Anus
Merupakan lubang tempat pembuangan feses dari tubuh. Sebelum dibuang lewat anus, feses ditampung terlebih dahulu pada bagian rectum. Apabila feses sudah siap dibuang maka otot spinkter rectum mengatur pembukaan dan penutupan anus. Otot spinkter yang menyusun rektum ada 2, yaitu otot polos dan otot lurik.
Proses Pencernaan Makanan
Pencernaan makanan secara kimiawi pada usus halus terjadi pada suasana basa. Prosesnya sebagai berikut :
a. Makanan yang berasal dari lambung dan bersuasana asam akan dinetralkan oleh bikarbonat dari pancreas.
b. Makanan yang kini berada di usus halus kemudian dicerna sesuai kandungan zatnya. Makanan dari kelompok karbohidrat akan dicerna oleh amylase pancreas menjadi disakarida. Disakarida kemudian diuraikan oleh disakaridase menjadi monosakarida, yaitu glukosa. Glukaosa hasil pencernaan kemudian diserap usus halus, dan diedarkan ke seluruh tubuh oleh peredaran darah.
c. Makanan dari kelompok protein setelah dilambung dicerna menjadi pepton, maka pepton akan diuraikan oleh enzim tripsin, kimotripsin, dan erepsin menjadi asam amino. Asam amino kemudian diserap usus dan diedarkan ke seluruh tubuh oleh peredaran darah.
d. Makanan dari kelompok lemak, pertama-tama akan dilarutkan (diemulsifikasi) oleh cairan empedu yang dihasilkan hati menjadi butiran-butiran lemak (droplet lemak). Droplet lemak kemudian diuraikan oleh enzim lipase menjadi asam lemak dan gliserol. Asam lemak dan gliserol kemudian diserap usus dan diedarkan menuju jantung oleh pembuluh limfe.
Metabolisme
Metabolisme merupakan aktivitas hidup yang selalu terjadi pada setiap sel hidup, pada
metabolism sel bahan dan energy diperoleh dari lingkungan sel yang berupa cairan.
Cairan yang mengelilingi sel disebut cairan ekstrasel. Cairan ini terdiri dari ion dan gas berikut:

1. Gas (terutama o2 dan CO2)
2. Ion anorganik (terutama Na+, Cl- ,K , Ca++, HCO3, PO4).
3. Zat organic (makanan dan vitamin )
4. Hormone
Mekanisme pertukaran zat dalam sel dengan cairan eksternal melalui lima cara, yaitu
difusi, osmosis, transport aktif, endositosis, dan eksositosis.
Bahan yang terdapat dalam cairan sel dapat digunakan sebagai bahan baku gula, asam
lemak, gliserol dan asam aminoyang kemudian disusun menjadi makromolekul sel seperti
polisakarida, lipid dan protein asam nukleat.
Metabolism dapat dogolongkan menjadi dua, yaitu anabolisme dan proses pembongkaran
yang disebut katabolisme.

Metabolisme (bahasa Yunani: μεταβολισμος, metabolismos, perubahan) adalah semua reaksi kimia yang terjadi di dalam organisme, termasuk yang terjadi di tingkat selular.
Secara umum, metabolisme memiliki dua arah lintasan reaksi kimia organik,
• katabolisme, yaitu reaksi yang mengurai molekul senyawa organik untuk mendapatkan energi
• anabolisme, yaitu reaksi yang merangkai senyawa organik dari molekul-molekul tertentu, untuk diserap oleh sel tubuh.
Proses Metabolisme Tubuh
Pertama-tama, tubuh merubah kalori menjadi energiuntuk memenuhi kebutuhan setiap sel (Nutrion sel/NS). Kalori digunakan sebagai bahan bakar untuk setiap fungsi tubuh. Kita memperbaharui persediaan energi sel kita setiap hari melalui makanan. Secara umum proses metabolisme merubah makan menjadi energi hanya sekitar85% efisien, tubuh masih harus menagani kelebihan kalori sekitar 15% inefisinsi. Untuk membuang kalori yang berlebihan ini. Tubuh dapat menyimpan kalori ekstra dalam sel lemak putih sebagai lemak tubuh atau membakar kalori dalam sel lemak baik (Brown adipose tissue/BAT).
Bila pola makan tidak berubah misal tetap berpola makan yang penuh kalori bahkan yang berkolesterol tinggi maka proses kegemukan akan dimulai. Gaya hidup masa kini yang selalu dengan ritme tergesa-gesa akan memungkinkan kegemukan, karena kita tidak pernah sempat menghitung kalori dari setiap makan yang sudah tersaji, maka diet dengan menghitung kalori setiap menu makan sangat tidak praktis dan sulit dilaksanakan.
Pada tahun 1980an telah ditemukan peranan BAT dalam mengurangi lemak tubuh. Kini, kita mengetahui bahwa termogenesis atau pembakaran kalori berlebihan dalam BAT yang unik merupakan kunci untuk mencegah dan menghilangkan lemak tubuh. Bila BAT aktif, boleh dikatakan semua kelebihan kalori makanan dapat dibuang. Ternyata untuk meningkatkan aktifitas BAT dapat melalui konsumsi beberapa jenis herbal. Selain itu serat juga berperan penting untuk mencegah lemak terserap di dinding usus dan memberikan rasa kenyang.
Untuk pengaturan kalori makanan, sekarang sudah tersedia cara yang praktis yaitu berupa produk pengganti makanan yang bisa disajikan secara instant. Yang kedua konsumsi herbal yang meningkatkan aktifitas BAT serta serat ditambah dengan vitamin, mineral. Ini pun sekarang sudah tersedia dalam bentuk tablet yang praktis.
Enzim
Enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.
Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.
Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase, aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.
Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.
Mekanisme enzim
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG
• Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
• Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
• Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
• Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
. Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik.Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru
Saliva countaints salivary amilasi which acts on starch (art. 7.9.2) and ultimately converts it into maltose. The Ph optima of this enzyme is 6.7. it needs chloride ions for its vation. Maltose is a disaccharide having reducing properties, but is does not give any colour iodine.
An enzyme is a protein that changes the rate of a chemical reaction, but does not affect the nature of the final products. In other words, it acts as a catalyst. The word enzyme was first proposed by Kuhne in 1878 (derived from the greek for “in yeast”) for the organic catalyst hitherto called ferments. Summer in 26 was able to isolate and crystallist the enzyme urease. Since than many enzymes have been isolated. Enzymes are generally named after their substrates with the suffix asedded. Thus the enzymes acting on amylose (starch) are called amylases, while those acting on proteins are called proteinases, etc. simiiarly, certain enzymes are named after the reaction they catalyze, i.e., dehydrase, oxidase, hydrolase, phosphatase, etc. enzymes have the following general properties :
1) They are protein in nature.
2) They promote chemical reaction but they retain their identity at the end of reaction the beginning.
3) They are highly specific.
4) They are needed in extremely small amounts and are not consumed in the reaction often enzymes are produced in an inactive from such as pepsinogen, trypsinogen, etc. they are then activated. The substances which activate enzymes are called activators.
5) The concentration of substrate affects the rate of the enzyme-catalyzed reaction up to concertain concentration, an increase in the concentration of substrate increases the rate of product formation. Howefer, a point is finally reached where the reaction or enzyme activity after reaching to a peak does not increase any more and becomes stationary as shown in 7.36.
Kofaktor dan koenzim
Kofaktor
Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.
Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.
Koenzim
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.
Fungsi biologis
Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase. Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot.ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.
Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap. Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.
Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.
Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.
Kontrol aktivitas
Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.
1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.
2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria melalui β-oksidasi.
3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga homeostasis organisme hidup.
4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap insulin, fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam darah. Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai zimogen.
5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Contohnya, hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki lisosom.
Dalam tubuh manusia terjadi bermacam-macam proses biokimia dan tiap proses menggunakan katalis enzim tertentu. Untuk membedakannya maka tiap enzim diberi nama. Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan ‘ase’ di belakangnya. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu di samping nama trivial (biasa) maka oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim yang didasarkan pada fungsinya.
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah cirri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari satu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. Misalnya enzim esterase dapat menghidrolisis beberapa ester asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisis substrat lain yang bukan ester. Suatu contoh tentang kekhasanini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-arginin dan tidak terhadap D-arginin. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja D-asam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Karena adanya kekhasan ini maka suatu enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik.

Fungsi dan Cara Kerja Enzim
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, disamping itu juga enzim mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang ,membutuhkan energy (reaksi endergonik) dan ada pula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan energy (eksergonik).

Kompleks Enzim Substrat
Telah dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada suatu reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat di namai bagian aktif (active site). Hubungan hanya mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat. Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapa ditampung pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu.
Hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.

Enzim yang termasuk dalam kelompok ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada tiga jenis hidrolase, yaitu yang memecah ikatan ester, memecah glikosida dan yang memecah ikatan peptida. Beberapa enzim sebagai contoh ialah esterase, lipase, fosfatase, amylase, amino peptidase, karboksi peptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin. Esterase ialah enzim yang memecah ikatan ester dengan cara hidrolisis. Esterase yang terdapat dalam hati dapat memecah ester sederhana, misalnya etil butirat menjadi etanol dan asam butirat. Lipase ialah enzim yang memecah ikatan ester pada lemak, sehingga terjadi asam lemak dan gliserol. Fosfatase adalah enzim yang dapat memecah ikatan fosfat pada suatu senyawa, misalnya glukosa-6-fosfat dapat dipecah menjadi glukosa dan asam fosfat.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
Enzim amylase

Enzim amylase dapat memecah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Ada tiga macam enzim amylase, yaitu α amylase, β amylase, dan amylase. Α amylase terdapat dalam saliva (ludah) dan pancreas. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amylum dan di sebut endo amylase sebab enzim memecah bagian dalam atau bagian tengah molekul amylum. Β amylase terutama terdapat pada tumbuhan dan dinamakan ekso-amylase sebab memecah dua unit glukosa yang terdapat pada ujung molekul amylum secara berurutan sehingga pada akhirnya terbentuk maltosa. Amylase telah diketahui terdapat dalam hati. Enzim ini dapat memecah ikatan 1-4 dan 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa.
Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul pritein dengan cara hidrolisis disebut enzim proteolitik atau protease. Oleh karena yang dipecah adalah ikatan pada rantai peptide, maka enzim tersebut dinamakan juga enzim peptidase. Ada dua macam peptidase, yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Endopeptidase memecah protein pada tempat-tempat tertentu dalam molekul protein dan biasanya tidak mempengaruhi gugus yang terletak di ujung molekul. Sebagai contoh endopeptidase ialah enzim pepsin yang terdapat dalam usus halus dan papain, suatu enzim yang terdapat dalam papaya. Eksopeptidase bekerja terhadap kedua ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino yang memiliki gugus –COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus –NH2 bebas.
Karbohidrat merupakan salah satu dari tiga kelompok utama yang dibutuhkan untuk ketercukupan nutrisi. Enzim amilase adalah enzim pencernaan yang dibutuhkan untuk mencerna karbohidrat.
Karbohidrat dalam makanan adalah sumber penting dan sumber energi bagi tubuh. Pati mengacu pada karbohidrat yang ditemukan dalam tanaman (butir). Sayuran dan buah-buahan merupakan sumber pati dan kemudian dipecah Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
It is a starch splitting enzyme having an optimum pH at 7.1. it is similar in action to salivary amylase, hydrolyzing starch to maltose. However, pancreatic amylase can act on raw starch of eorn, wheat, rice, ect and has greater digestive power than salivary amylase.
Amylase is also present in succus entericus in significant amount and acts on starch and dextrin, which have not been digested by salivary or pancreatic amylase.
Pentingnya Amilase
Amilase mengacu pada sekelompok enzim katalis yang berfungsi untuk menghidrolisis gula dan pati. Amilase mencerna karbohidrat (polisakarida) menjadi unit-unit disakarida yang lebih kecil. Akhirnya, mengubahnya menjadi monosakarida seperti glukosa.
Orang yang tidak mampu menoleransi lemak (tidak dapat mencerna lemak) akan lebih sering makan gula dan karbohidrat untuk menebus kurangnya lemak dalam makanan mereka. Jika makanan mereka berlebihan karbohidrat, makanan tersebut dapat menyebabkan kekurangan amilase.
Amilase tidak hanya mencerna karbohidrat, tetapi sel-sel darah mati putih atau nanah. Sebagai contoh, ketika memiliki amilase yang rendah, Anda adalah calon abses (wilayah meradang dengan nanah tetapi tidak berbakteri). Apabila Anda sakit gigi dan sedang diobati dengan antibiotik, tetapi tidak sembuh juga, kemungkinan Anda memiliki abses.
Amilase terlibat dalam reaksi anti inflamasi, seperti yang disebabkan oleh pelepasan histamin dan zat-zat serupa. Respon inflamasi, biasanya, terjadi di organ yang berhubungan dengan dunia luar, yaitu paru-paru dan kulit.
Pengaruhnya juga termasuk pada masalah kulit, seperti psoriasis, eksim, gatal-gatal, gigitan serangga, alergi, sengatan lebah, dematitis atopik, dan segala jenis herpes. Beberapa masalah paru-paru termasuk asma dan emphysema mungkin memerlukan formula enzim amilase plus lainnya bergantung pada kondisi tertentu.

Saliva

Air liur, air ludah, atau saliva adalah cairan bening yang dihasilkan dalam mulut manusia dan beberapa jenis hewan.

Pada hewan, air liur dihasilkan dan disekresikan dari kelenjar ludah. Adapun kandungannya adalah:
• Elektrolit: (2-21 mmol/L natrium, 10-36 mmol/L kalium, 1,2-2,8 mmol/L kalsium, 0,08-0,5 mmol/L magnesium, 5-40 mmol/L klorida, 2-13 mmol/L bikarbonat, 1,4-39 mmol/L fosfat)
• Mukosa, yang terutama mengandung mukopolisakarida dan glikoprotein;
• Senyawaan antibakteri (tiosianat, hidrogen peroksida, dan immunoglobulin A)
• Beberapa macam enzim, di antaranya alfa-amilase (EC3.2.1.1), lisozim (EC3.2.1.17), dan lingual lipase (EC3.1.1.3). Amilase dan lipase berturut-turut memulai pencernaan pati dan lemak sebelum makanan ditelan. Enzim-enzim tersebut bekerja optimal pada pH 7,4. Lingual lipase memiliki pH optimum ~4,0, sehingga tak akan aktif jika belum memasuki lingkungan asam. Lisozim berperan dalam lisis bakteri. Air liur manusia juga mengandung fosfatase asam ludah A+B (EC3.1.3.2), N-asetilmuramil-L-alanin amidase (EC3.5.1.28), NAD(P)H dehidrogenase-quinone (EC1.6.99.2), laktoperoksidase ludah (EC1.11.1.7), superoksida dismutase (EC1.15.1.1), glutation transferase (EC2.5.1.18), dehidrogenase aldehid kelas 3 (EC1.2.1.3), glukosa-6-fosfat isomerase (EC5.3.1.9), dan kallikrein jaringan (EC3.4.21.35). Adanya produk-produk ini kadang mengakibatkan air liur berbau tidak sedap.
Dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam membantu pencernaan karbohidrat. Karbohidrat atau tepung sudah mulai dipecah sebaagian kecil dalam mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu memecah tepung (amylum) menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya.
Air liur juga mencegah kerusakan dengan beberapa cara. Pertama, aliran air liur itu sendiri membantu membuang bakteri atau kuman patogen juga pertikel makanan yang memberi dukungan nutrisi metabolik bagi bakteri itu sendiri.
Kedua, air liur mengandung beberapa faktor yang menghancurkan bakteri salah satunya adalah ion tiosianat dan beberapa cairan proteolitik terutama lisosim yang menghancurkan bakteri,membantu ion tiosianat membunuh bakteri,mencerna partikel makanan dan air liur mengandung antibody protein yang menghancurkan bakteri.
Selain berfungsi untuk kesehatan dalam tubuh, air liur juga diyakini dapat memberikan manfaat bagi luar tubuh.
Sejak zaman dahalu, secara naluri ketika ada jari-jari Anda yang terluka akibat tergores pisau,Anda akan mengisap luka tersebut dengan mulut. Hewan pun demikian. Misalnya kucing, monyet, dan anjing, biasa membasuh tubuh dengan air liurnya ketika luka.
Saliva is a viscous fluid, which is colourless and opalescent having a specific gravity of 1.003 to 1.010. it is slightly acidic, having a pH 6.3 to 6.8. the total amount of saliva produced in twenty four hours is about 1 to 1.5 liters in man and 100 liters in the cow. It contains 99.5% inorganic, and 0.3% organic matter. The inorganic substances are potassium, sodium, calcium, chlorides, phosphates and bicarbonates. The organic matter includes mucin-a glycoprotein, which gives saliva its viscous character. One of the important constituents of human saliva is ptyalin or salivary amylase, a starch splitting enzyme. The saliva of men, cow swine, dog, guinea, pig, rat, rabbit, chicken, frog, pig, cockroach, etc., contains salivary amylase goat, dog, and sheep have no salivary amylase, while in horse is presence is doubtful. Cock roach, on the other hand, depends entirely on the salivary secretion to split starches, because does not have a pancreas.
Control of salivary secretion
Taste, smell, presence of some solid in mouth and even thought of food are potent stimulifor salivary secretion (“makes the muth water”). These stimuli reflex stimulate the salivary centre in medulla oblongata which sends secreto.motor impulses through parasympathes fibres to the salivary glands and bring about the secretion of saliva. Parasympathetic nervous system stimulates salivary secretion, while sympathetic nervous system inhibits it.
Biochemistry of salivary digestion
Salivary amylase readily acts on cooked starch and slowly on raw starch. During action of salivary amylase on starch, free maltose is slowly produced in stages and itsamound progressively increases. With iodine starch gives blue colour, higher dextrins violet-purple colour, erythrodextrins reddish-brown colour, while achroodextrins andmaltose give no colour. This test can be used to follow the various stages of salivary digestion of starch.

C. Alat dan Bahan
Alat
- Tabung reaksi dan rak tabung reaksi
- Pipet tetes
- Gelas kimia
- Corong
- Gelas ukur
- Penjepit tabung reaksi
- Termometer
- Pembakar Bunsen
- Kaki tiga
- Tangki
- Spatula
- Kain kasa
Bahan
- Larutan amylum
- Larutan lugol
- Saliva
- Aquades

D. Cara kerja
1. Mengumpulkan saliva dari semua praktikan kemudian menyaring saliva tersebut dengan kain kasar.
2. Menyediakan 3 buah penangas air masing-masing dipanaskan sampai pada temperature yang diinginkan.
3. Memasukkan larutan amylum sebanyak 5 ml ke dalam tabung reaksi yang tersedia (3 buah).
4. Memasukkan tabung reaksi tersebut ke dalam penangas air yang telah di siapkan.
5. Setelah 10 menit, kemudian dimasukkan ke dalam masing-masing tabung reaksi tersebut sebanayak 15 tetes saliva yang telah di sring, kemudian mencatat waktu pemasukkannya.
6. Setiap interval 1 menit kemudian melakukan tes dengan larutan lugol sampai terjadi titik achromatis (tidak berwarna). Kemudian mencatat waktunya.
7. Selama pengujian dengan larutan lugol tabung reaksi tidak boleh di keluarkan dari penangas air dan suhu masing-masing penangas air harus di jaga agar tetap konstan.
8. Membandingkan hasil dari masing-masing tabung percobaantersebut.

E. Hasil Pengamatan

Prcobaan pada larutan amylumterjadi pada titik acromatis pada menit ked an banyaknya tetes lugol yang di berikan sampai terjadi titik acromatis.

suhu : panas 20 mnt dan 20 tetes
hangat 23 mnt dan 23 tetes
dingin 53 mnt dan 53 tetes

1. Apakah fungsi enzim amylase dan organ apa saja yang menghasilkannya?
Jawab : enzim amylase berfungsi untuk memecah amilum menjadi maltosa.
Organ yang menghasilkan enzim amylase yaitu pancreas.
2. Apakah fungsi saliva pada pencernaan makanan?
Jawab : saliva berfungsi untuk membantu memecah makanan, membuat makanan dapat lebih mudah di cerna, dan

3. Coba jelaskan urutan hydrolysis amilum?
Jawab :






F. Pembahasan

berdasarkan hasil pengamatan yang telah kami lakukan dapat diketahui bahwa 5ml larutan amilum yang telah diberi saliva kemudian dimasukan kedalam air dengan temperature yang berbeda (dingin, sedang: 37 C, dan panas: 42 C). kemudian larutan tersebut diberi lugol setiap interval 1 menit sebanyak 1 tetes sehingga sampai terjadi titik acromatis (tidak berwarna) yaitu pada suhu panas titik akromatis terjadi pada menit ke 20(20 tetes), pada suhu sedang titik akromatis terjadi pada menit ke 23 (23 tetes), dan pada suhu dingin titik acromatis terjadi pada menit ke 53 (53 tetes). Itu membuktikan bawa semakin panas suhu, maka kerja enzim amylase semakin cepat, begitu juga sebaliknya semakin dingin suhu maka kerja enzim amylase semakin lambat.
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:
• Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
• Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
• Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
• Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut. Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik. Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini. Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
Enzim amylase dapat memecah ikatan-ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa. Ada tiga macam enzim amylase, yaitu α amylase, β amylase, dan amylase. Α amylase terdapat dalam saliva (ludah) dan pancreas. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amylum dan di sebut endo amylase sebab enzim memecah bagian dalam atau bagian tengah molekul amylum. Β amylase terutama terdapat pada tumbuhan dan dinamakan ekso-amylase sebab memecah dua unit glukosa yang terdapat pada ujung molekul amylum secara berurutan sehingga pada akhirnya terbentuk maltosa. Amylase telah diketahui terdapat dalam hati. Enzim ini dapat memecah ikatan 1-4 dan 1-6 pada glikogen dan menghasilkan glukosa.

Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi pemecahan molekul pritein dengan cara hidrolisis disebut enzim proteolitik atau protease. Oleh karena yang dipecah adalah ikatan pada rantai peptide, maka enzim tersebut dinamakan juga enzim peptidase. Ada dua macam peptidase, yaitu endopeptidase dan eksopeptidase. Endopeptidase memecah protein pada tempat-tempat tertentu dalam molekul protein dan biasanya tidak mempengaruhi gugus yang terletak di ujung molekul. Sebagai contoh endopeptidase ialah enzim pepsin yang terdapat dalam usus halus dan papain, suatu enzim yang terdapat dalam papaya. Eksopeptidase bekerja terhadap kedua ujung molekul protein. Karboksipeptidase dapat melepaskan asam amino yang memiliki gugus –COOH bebas pada ujung molekul protein, sedangkan amino peptidase dapat melepaskan asam amino pada ujung lain yang memiliki gugus –NH2 bebas.

Dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam membantu pencernaan karbohidrat. Karbohidrat atau tepung sudah mulai dipecah sebaagian kecil dalam mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu memecah tepung (amylum) menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya.
Mulut merupakan saluran pertama yang dilalui makanan. Pada rongga mulut, dilengkapi alat pencernaan dan kelenjar pencernaan untuk membantu pencernaan makanan. Pada Mulut terdapat :
a.Gigi
Memiliki fungsi memotong, mengoyak dan menggiling makanan menjadi partikel yang kecil-kecil. Perhatikan gambar disamping.
b..Lidah
Memiliki peran mengatur letak makanan di dalam mulut serta mengecap rasa makanan.
c..Kelenjar Ludah
Ada 3 kelenjar ludah pada rongga mulut. Ketiga kelenjar ludah tersebut menghasilkan ludah setiap harinya sekitar 1 sampai 2,5 liter ludah. Kandungan ludah pada manusia adalah : air, mucus, enzim amilase, zat antibakteri, dll. Fungsi ludah adalah melumasi rongga mulut serta mencerna karbohidrat menjadi disakarida.


Kesimpulan

Berdasarkan hasil pengamatan yang kami lakukan dapat di simpulkan bahwa titik acromatis (tidak berwarna) pada larutan yang kami buat terjadi pada waktu yang berbeda – beda sesuai dengan suhu tertentu yaitu, pada larutan yang didiamkan pada suhu yang panas titik acromatis terjadi pada menit 20 larutan pada suhu sedang, titik acromatis terjadi pada menit 23, dan larutan pada suhu dngin titik acromatis terjadi pada menit 53.
Itu membuktikan bahwa semakin panas suhu maka kerja enzyme amylase semakin cepat, dan sebaliknya.
Jadi, suhu atau temperature sangat berpengaruh terhadap kerja enzim amylase.




Daftar Pustaka

Hurkat, PC.and PN Mashir.1976. A text Book of Animal Physiologi. Wiley Easternlimited. Ramnager, New Delhi.

Poedjiadi, Anna.dkk.2005.Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Penerbit Universitas Indonesia.
http://swandika.freehostia.com/index.php?option=com_content&view=article&id=108:manfaat-air-liur-bagi-kesehatan-tubuh&catid

http://id.wikipedia.org/wiki/Metabolisme

http://www.scribd.com/doc/6108825/Metabolisme

http://dietingsecrets.multiply.com/journal/item/26

Tidak ada komentar:

Poskan Komentar